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正 文

北京化工大学教职工因公临时出国(境)事前公示表

作者: | 发布日期:2017-09-08  |  浏览量:次  

     

        北京化工大学教职工因公临时出国(境)事前公示表

化大示出字[2017]135

 

出访团组名称

 

任杰等1人赴德国科研团组

出访人团组成员

部门

职务

任杰

软物质高精尖中心

博士后

出访国家或地区

德国

拟出访日期

2017.10.16-2017.12.20

邀请单位

汉堡工业大学生物过程与生物系统工程研究所

经费来源及

拟支出金额

 

经费来源:高精尖中心国际交流费/21530001001

拟支出金额:16000

经费来源:高精尖中心科研启动研究费-曾安平/21530009012

拟支出金额:29100

 

 

出访任务

及日程安排

20171016

从北京乘飞机出发,飞抵德国汉堡。

第一周

20171017-1023

与合作教授Prof.Dr.An-Ping Zeng及科研人员Dr. Chengwei Ma和Dr. Chen Lin一起商讨电驱动C1合成生物学工作安排。利用Yasara软件模拟C1合成途径中关键步骤--甘氨酸裂解系统的分子动力学模型,构建甘氨酸裂解系统四个组分H蛋白、P蛋白、T蛋白及L蛋白各自的动力学模型,并对其进行热稳定性评估,筛选出稳定可靠的各蛋白单独模型。

第二周

20171024日-10月30

Dr. Chengwei Ma一起就甘氨酸裂解系统各蛋白单独模型进行两两复合动力学模拟,引入不同溶剂及电荷参数,在反应中心位点构建微蛋白反应环境,寻找蛋白间作用的关键氨基酸残基,并对反应机理进行初步描述。

第三周

201710月31日-11月6

两两蛋白复合动力学模拟模型的基础上,研究三蛋白复合作用的相互关系,分析蛋白与蛋白间的氨基酸分布。针对P蛋白甘氨酸脱羧酶引入反应底物甘氨酸及辅酶磷酸吡哆醛,分析与甘氨酸绑定的关键氨基酸残基,并确定磷酸吡哆醛的绑定区域。

第四周

2017年11月7日-11月13

针对T蛋白氨甲基转移酶引入底物四氢叶酸,分析四氢叶酸的绑定区域及相关的关键氨基酸残基,以及与之匹配的氨分子进出通路。对氨分子进出通路的电荷及极性进行分析,推测T蛋白捕捉氨分子的作用机制,并推测关键氨基酸位点,提出P蛋白及T蛋白的改造方案。。

第五周

2017年11月14日-11月20

合作教授及北京化工大学冯越教授视频会议,讨论P蛋白及T蛋白晶体结构问题,结合晶体结构及对T蛋白的动力学模拟分析,推测能改变动力学瓶颈的氨基酸位点,对其进行虚拟氨基酸突变,引入不同大小、电荷及极性的氨基酸,用autodock软件进行扫描,对其稳定性及结合能进行打分评价,筛选到对酶活有影响的氨基酸位点。整理实验数据,向合作教授汇报工作进展。

第六周

2017年11月21日-11月27日

与Dr. Chen Lin合作对不同位点的氨基酸进行饱和突变,构建突变子文库,对不同突变分组的碱基进行异源表达,对其活力进行评估,筛选出高活力的氨甲基转移酶,并对其捕捉氨分子的机理进行解析,提出理论假设。

第七周

2017年11月28-12月4

Dr. Uwe Jandt研讨羟甲基转移酶及支链酮酸脱羧酶定向进化中关键氨基酸位点,构建羟甲基转移酶动力学模型,并对其进行热稳定性评估,筛选出稳定可靠的蛋白模型,模拟辅酶四氢叶酸的结合区域,并对区域内的氨基酸成键分析。引入底物丙酮酸,模拟分析丙酮酸可能的结合区域及分子构象。

第八周

2017年125日—2017年1211

羟甲基转移酶丙酮酸结合域的不同方向进行大位置氨基酸扫描,引入不同大小及极性苯丙氨酸、赖氨酸及色氨酸。对虚拟突变子的能量进行评估,筛选出能是结合区域变小的氨基酸残基位点。与Dr. Chen Lin合作对各位点及进行饱和突变及复合突变,筛选出高活力的羟甲基转移酶。

第九周

2017年1212日—2017年12月18

对支链酮酸脱羧酶进行底物嵌套模型,针对不同底物丙酮酸和4-羟基-2-氧代丁酸计算模型能量,对影响模型能量的关键氨基酸位点进行虚拟氨基酸突变,使其体现对4-羟基-2-氧代丁酸的偏好性。对各位点进行饱和突变验证,筛选高活力的支链酮酸脱羧酶。

2017年12月19

乘飞机离开德国汉堡,飞往北京

2017年1220

抵达北京

事后公示

请在回国后1个月内在单位内部公布上述公示内容的实际执行情况和出访报告。

公示期7天,如有异议,请于9月14 日下午5:00前请将书面意见反馈至国际交流与合作处,联系电话:010-64448919。